Produkter

Adsorption av proteiner till fast-vätskegränssnitt visar sig ofta empiriskt främja bildningen av lösliga aggregat och större, undersynliga och synliga partiklar, men nyckelstadier i denna process är ofta svåra att undersöka direkt.Aggregation medierad av adsorption till gränssnitt mellan vatten och kiseloxid (SiOx), besläktad med hydratiserade glasytor, karakteriserades som en funktion av pH och jonstyrka för alfa-kymotrypsinogen (aCgn) och för en monoklonal antikropp (IgG1).En flödescell tillät neutronreflektivitet för proteinlager adsorberade på rena SiOx-ytor, såväl som efter successiva "sköljnings"-steg.Aggregat som återvanns i lösning efter försiktig "sköljning" av ytan karakteriserades av neutronspridning, mikroskopi och fluorescensspektroskopi.IgG1-molekyler orienterade primärt "platt" mot SiOx-ytan, med det primära proteinskiktet desorberat i minimal utsträckning, medan ett diffust överskikt lätt sköljdes bort.aCgn-molekyler var resistenta mot desorption när de såg ut att vecklas ut vid gränsytan, men var annars lätta att avlägsna.För fall där stark bindning inträffade var protein som desorberade en blandning av monomer och små mängder HMW-aggregat (för aCgn) eller undersynliga partiklar (för IgG1).Förändringar i adsorption och/eller utveckling med pH indikerade att elektrostatiska interaktioner var viktiga i alla fall.