L-Cystin CAS:56-89-3 99% vita kristaller eller kristallint pulver
| Katalognummer | XD90322 |
| produktnamn | L-Cystin |
| CAS | 56-89-3 |
| Molekylär formel | C6H12N2O4S2 |
| Molekylvikt | 240,30 |
| Förvaringsdetaljer | Omgivande |
| Harmoniserad tullkodex | 29309013 |
Produktspecifikation
| Utseende | Vita kristaller eller kristallint pulver |
| Analysera | 99 % |
| Kvalitet | USP32 |
| Specifik rotation | -215° till -225° |
| Tungmetaller | <0,0015 % |
| AS | 1,5 ppm max |
| SO4 | 0,040 %max |
| Fe | <0,003 % |
| Förlust vid torkning | 0,20 % max |
| Rester vid tändning | 0,10 %max |
| Cl | 0,10 %max |
Kristallstrukturerna av karboxipeptidas T (CpT)-komplex med fenylalanin- och argininsubstratanaloger - bensylbärnstenssyra och (2-guanidinoetylmerkapto)bärnstenssyra - bestämdes med molekylärersättningsmetoden vid upplösningar på 1,57 Å och 1,62 Å för att klargöra den breda substratprofilen av enzymet.De konservativa Leu211- och Leu254-resterna (även närvarande i både karboxipeptidas A och karboxipeptidas B) visades vara strukturella determinanter för igenkänning av hydrofoba substrat, medan Asp263 var för igenkänning av positivt laddade substrat.Mutationer av dessa determinanter modifierar substratprofilen: CpT-varianten Leu211Gln förvärvar karboxipeptidas B-liknande egenskaper, och CpT-varianten Asp263Asn den karboxipeptidas A-liknande selektiviteten.Pro248-Asp258-slingan som interagerar med Leu254 och Tyr255 visade sig vara ansvarig för igenkänning av substratets C-terminala rest.Substratbindning vid S1'-understället leder till den ligandberoende förskjutningen av denna loop, och Leu254-sidokedjans rörelse inducerar konformationsomvandlingen av Glu277-resten som är avgörande för katalys.Detta är en ny insikt i substratselektiviteten hos metallokarboxipeptidaser som visar vikten av interaktioner mellan S1'-subplatsen och det katalytiska centret.
