Polymyxin B sulfate CAS:1405-20-5 Vitt pulver
| Katalognummer | XD90360 |
| produktnamn | Polymyxin B-sulfat |
| CAS | 1405-20-5 |
| Molekylär formel | C55H96N16O13 · 2H2SO4 |
| Molekylvikt | 1385,61 |
| Förvaringsdetaljer | 2 till 8 °C |
| Harmoniserad tullkodex | 29419000 |
Produktspecifikation
| Slutsats | Överensstämmer med USP35 |
| Tungmetaller | <20 ppm |
| pH | 5-7 |
| Identifiering | Vätskekromatografi: överensstämmer |
| Analysera | 99 % |
| Utseende | vitt pulver |
| Förlust vid torkning | <6 % |
| Löslighet | Lättlöslig i vatten, lättlöslig i etanol |
| Sulfat | 15,5 % - 17,5 % |
| Partikelstorlek | <30 µm |
| Specifik optisk rotation | -78° -90° |
| Fenylalanin | 9,0 %–12,0 % |
| Pyrogener | Uppfyller kraven |
| Sulfaterad aska | <0,75 % |
| Totalt genomförbart aerobt antal | <100 cfu/g |
| Potens | >6500 IE/mg |
ExPortal-proteinsekretionsorganellen i Streptococcus pyogenes är en anjonisk fosfolipid-innehållande membranmikrodomän berikad med Sec-translokoner och biogenesfaktorer för efterutsöndring av protein.Polymyxin B binder till och stör ExPortal integritet, vilket resulterar i defekt utsöndring av flera toxiner.För att få insikt i faktorer som påverkar ExPortal-organisationen genomfördes en genetisk screening för att selektera för spontana polymyxin B-resistenta mutanter som uppvisar förbättrad ExPortal-integritet.Resekvensering av hela genomet av 25 resistenta mutanter avslöjade från en till fyra mutationer per mutant genom klustrade främst inom en kärnuppsättning av 10 gengrupper.Konstruktion av mutanter med individuella deletioner eller insertioner visade att 7 kärngener ger resistens och förbättrad ExPortal-integritet genom funktionsförlust, medan 3 sannolikt berodde på förstärkning av funktion och/eller kombinatoriska effekter.Kärnresistensgener inkluderar en transkriptionell regulator av lipidbiosyntes, flera gener involverade i näringsinsamling och en mängd gener involverade i stressreaktioner.Två medlemmar av den senare klassen fungerar också som nya regulatorer av det utsöndrade SpeB-cysteinproteaset.Analys av den mest frekvent isolerade mutationen, en enstaka nukleotiddeletion i ett spår av 9 på varandra följande adeninrester i pstS, som kodar för en komponent av en högaffinitets Pi-transportör, tyder på att denna sekvens fungerar som en molekylär switch för att underlätta stressanpassning.Tillsammans antyder dessa data förekomsten av ett membranstresssvar som främjar förbättrad ExPortal-integritet och resistens mot katjoniska antimikrobiella peptider.
