Kolonbakterier, exemplifierade av Bacteroides thetaiotaomicron, spelar en nyckelroll för att upprätthålla människors hälsa genom att utnyttja stora familjer av glykosidhydrolaser (GHs) för att utnyttja dietpolysackarider och värdglykaner som näringsämnen.Sådan expansion av GH-familjen exemplifieras av 23-familjen GH92-glykosidaser som kodas av B. thetaiotaomicron-genomet.Här visar vi att dessa är alfa-mannosidaser som verkar via en enda förskjutningsmekanism för att utnyttja värd-N-glykaner.Den tredimensionella strukturen av två GH92 mannosidaser definierar en familj av tvådomänproteiner där det katalytiska centret är beläget vid domängränsytan, vilket ger syra (glutamat) och bas (aspartat) assistans till hydrolys i en Ca(2+)- beroende sätt.De tredimensionella strukturerna hos GH92s i komplex med inhibitorer ger insikt i specificiteten, mekanismen och konformationsvägen för katalys.Ca(2+) spelar en viktig katalytisk roll för att hjälpa till att förvränga mannosidan bort från dess grundtillstånd (4)C(1) stolkonformation mot övergångstillståndet
