En ny p-glukosidasgen, bgl1G5, klonades från Phialophora sp.G5 och framgångsrikt uttryckt i Pichia pastoris.Sekvensanalys visade att genen består av en 1 431 bp öppen läsram som kodar för ett protein med 476 aminosyror.Den härledda aminosyrasekvensen för bgl1G5 visade en hög identitet på 85 % med ett karakteriserat β-glukosidas från Humicola grisea av glykosidhydrolasfamilj 1. Jämfört med andra svampmotsvarigheter visade Bgl1G5 liknande optimal aktivitet vid pH 6,0 och 50 °C och var stabil vid pH 5,0–9,0.Dessutom uppvisade Bgl1G5 god termostabilitet vid 50 ° C (6 timmars halveringstid) och högre specifik aktivitet (54,9 U mg-1).Km- och Vmax-värdena mot p-nitrofenyl-β-D-glukopyranosid (pNPG) var 0,33 mM respektive 103,1 μmol min–1 mg–1.Substratspecificitetsanalysen visade att Bgl1G5 var mycket aktiv mot pNPG, svag på p-nitrofenyl-β-D-cellobiosid (pNPC) och p-nitrofenyl-β-D-galaktopyranosid (ONPG), och hade ingen aktivitet på cellobios.
