En beta-glukosidasgen (bgl3) från Streptomyces sp.QM-B814 (American Type Culture Collection 11238) har klonats genom funktionell komplementering av en beta-glukosidasnegativ mutant av Streptomyces lividans.En öppen läsram med 1440 nukleotider som kodar för en polypeptid med 479 aminosyror hittades genom sekvensering.Det kodade proteinet (Bgl3) visar omfattande likhet (över 45 % identitet) med beta-glykosidaser från familj-1 glykosylhydrolaser.Det klonade enzymet, renat efter ammoniumsulfatfällning och två kromatografiska steg, är monomert med en molekylvikt på 52,6 kDa, bestämt genom masspektrometri, och en isoelektrisk punkt på pl 4,4.Enzymet verkar vara ett beta-glukosidas med bred substratspecificitet, är aktivt på celloligomerer och utför transglykosyleringsreaktioner.De uppskattade skenbara Km-värdena för p-nitrofenyl-beta-D-glukopyranosid och cellobios är 0,27 mM respektive 7,9 mM.Ki-värdena för glukos och delta-glukonalakton, med användning av p-nitrofenyl-beta-D-glukopyranosid som substrat, är 65 mM respektive 0,08 mM.Det renade enzymet har ett pH-optimum på pH 6,5 och temperaturoptimum för aktivitet är 50 grader
